Dental and Medical Problems

Dent Med Probl
Index Copernicus (ICV 2020) – 128.41
MEiN – 70 pts
CiteScore (2021) – 2.0
JCI – 0.5
Average rejection rate (2021) – 81.35%
ISSN 1644-387X (print)
ISSN 2300-9020 (online)
Periodicity – quarterly

Download PDF

Dental and Medical Problems

2014, vol. 51, nr 1, January-March, p. 79–85

Publication type: original article

Language: Polish

Creative Commons BY-NC-ND 3.0 Open Access

Wybrane enzymy śliny w przebiegu twardziny układowej

The Selected Salivary Enzymes in Patients with Systemic Sclerosis

Małgorzata Knaś1,A,B,C,D,E,F, Anna Zalewska2,B,D,E,F, Irena Daniszewska3,B,G, Danuta Waszkiel2,A,C

1 Instytut Ochrony Zdrowia, Państwowa Wyższa Szkoła Zawodowa, Suwałki, Polska

2 Zakład Stomatologii Zachowawczej, Uniwersytet Medyczny w Białymstoku, Białystok, Polska

3 Specjalistyczna Praktyka Stomatologiczna Irena Daniszewska, Białystok, Polska

Streszczenie

Wprowadzenie. Twardzina układowa (t.u.) jest uogólnioną chorobą tkanki łącznej. Poza skórą do najczęstszych zajętych tkanek i narządów należą między innymi układ nerwowy i gruczoły egzokrynne, w tym gruczoły ślinowe. Ważną grupą enzymów ślinowych biorących udział w rozkładzie glikokoniugatów są egzoglikozydazy lizosomalne, w tym: N-acetylo-β-D-heksozoaminidaza, jej izoenzymy A i B oraz β-glukuronidaza. Usuwanie łańcuchów oligosacharydowych może prowadzić do odsłaniania epitopów wiążących patogenne bakterie i do rozwoju chorób błony śluzowej jamy ustnej czy nasilenia procesu próchnicowego.
Cel pracy. Ocena wybranych enzymów lizosomalnych śliny: N-acetylo-β-D-heksozoaminidazy, jej izoenzymów A i B oraz β-glukuronidazy w ślinie pacjentów chorych na twardzinę układową.
Materiał i metody. W badaniu wzięło udział 40 pacjentek chorych na twardzinę układową spełniających kryteria American Rheumatism Association i L eRoy. Materiałem badawczym była ślina całkowita, niestymulowana i stymulowana pobrana od pacjenta przed wykonaniem badania stomatologicznego. Badanie aktywności specyficznej N-acetylo-β-D-heksozoaminidazy (HEX) i jej izoenzymów A (HEX A) i B (HEX B) oraz β-glukuronidazy (GLU) przeprowadzono według metody Marciniak i Zalewskiej. Wszystkie białka ślinowe w ślinie spoczynkowej i stymulowanej oznaczono metodą cynchoninową.
Wyniki. Wydzielanie śliny niestymulowanej było istotnie mniejsze w grupie pacjentek chorych na twardzinę układową w porównaniu do grupy kontrolnej. Wykazano istotne zmniejszenie pojemności buforowej śliny niestymulowanej i stymulowanej pacjentek chorych na t.u. w porównaniu do osób z grupy kontrolnej. Aktywności specyficzne HEX, HEX A, HEX B i GL U były istotnie wyższe w ślinie niestymulowanej pacjentek chorych na t.u. w porównaniu z grupą kontrolną. Aktywność specyficzna GLU w ślinie stymulowanej pacjentek chorych na t.u. była istotnie większa w porównaniu z grupą kontrolną. Wydzielanie minutowe białka w ślinie spoczynkowej pacjentek chorych na t.u. było istotnie mniejsze w porównaniu z grupą kontrolną kobiet zdrowych. Wykazano słabą ujemną korelację między aktywnością specyficzną HEX B a minutowym wydzielaniem śliny niestymulowanej.
Wnioski. Istotnie zwiększona aktywność specyficzna wszystkich omawianych egzoglikozydaz lizosomalnych w ślinie niestymulowanej pacjentek chorych na t.u. może przyczyniać się do ograniczenia objętości wydzielanej śliny i białka całkowitego. Istotnie zwiększona aktywność specyficzna GLU w ślinie stymulowanej pacjentek chorych na t.u. w porównaniu z grupą kontrolną może być wskaźnikiem wczesnego, klinicznie bezobjawowego uszkodzenia gruczołów przyusznych w przebiegu t.u..

Abstract

Background. Systemic sclerosis (Sc) is a generalized disease of connective tissue. The most common occupied tissues and organs are, among others, the nervous system and exocrine glands, including the salivary glands. An important group of enzymes involved in the salivary distribution of glycoconjugates are lysosomal exoglycosidases including: N-acetyl-β-D-hexosaminidase, its isoenzymes A and B and β-glucuronidase. Removal of the oligosaccharide chains may lead to the uncovering of the binding epitopes of pathogenic bacteria and to the development of diseases of the oral mucosa or to the increase in the intensity of caries.
Objectives. To evaluate of selected saliva lysosomal enzymes N-acetyl-β-D-glucosaminidase, its isoenzymes A and B and β-glucuronidase in the saliva of patients with systemic sclerosis.
Material and Methods. The study involved 40 patients with systemic sclerosis meeting the criteria for the American Rheumatism Association and LeRoy. The research material was total saliva, unstimulated and stimulated, taken from the patient by spitting method, before the dental examination. The specific activity of N-acetyl-β-D-hexosaminidase (HEX), its isoenzymes A (HEX A) and B (HEX B) and β-glucuronidase (GLU) was performed according to the Marciniak and Zalewska method. All salivary proteins in resting and stimulated saliva were determined by cynchonic method.
Results. The secretion of unstimulated saliva was significantly lower in the group of patients with systemic sclerosis compared to the reference group. A significant decrease in the buffer capacity of unstimulated and stimulated saliva of patients with Sc compared to the reference group was observed. Specific activity of HEX, HEX A, HEX B and GLU were significantly higher in unstimulated saliva of patients with Sc compared to the reference. GLU specific activity in the unstimulated saliva of patients with Sc was significantly higher compared to the reference group. The minute secretion of proteins in the rest saliva of Sc patients was significantly lower compared to the reference group of healthy women. A weak negative correlation between the specific activity of HEX B and minute secretion of unstimulated saliva has been shown.
Conclusion. The significant increase of specific activity of all these lysosomal exoglycosidases in unstimulated saliva of Sc patients may contribute to the reduction of the volume of saliva flow and total protein. The significant increase of GLU specific activity in the stimulated saliva of Sc patients can be used as an early indicator of clinically asymptomatic damage of parotid gland during the course of Sc.

Słowa kluczowe

egzoglikozydazy śliny, ślina, twardzina układowa

Key words

salivary exoglycosidases, saliva, systemic sclerosis

References (30)

  1. Andonopoulos A.P., Drosos A.A., Skopouli F.N., Moutsopoulos H.M.: Sjögren’s syndrome in rheumatoid arthritis and progressive systemic sclerosis. A comparative study. Clin. Exp. Rheumatol. 1989, 7, 203–205.
  2. Drosos A.A., Andonopoulos A.P., Costopoulos J.S., Stavropoulos E.D., Papadimitriou C.S., Moutsopoulos H.M.: Sjögren’s syndrome in progressive systemic sclerosis. J. Rheumatol. 1988, 15, 965–968.
  3. Osial T.A.J., Whiteside T.L., Buckingham R.B., Singh G., Barnes E.L., Pierce J.M., Rodnan G.P.: Clinical and serologic study of Sjögren’s syndrome in patients with progressive systemic sclerosis. Arthritis Rheum. 1983, 26, 500–508.
  4. Rasker J.J., Jayson M.I., Jones D.E., Matthews R., Burton J.L., Rhys Davis E., Burton P.A.: Sjögren’s syndrome in systemic sclerosis. A clinical study of 26 patients. Scand. J. Rheumatol. 1990, 19, 57–65.
  5. Su H., Baron M., Benarroch M., Velly A.M., Gravel S., Schipper H.M., Gornitsky M.: Altered salivary redox homeostasis in patients with systemic sclerosis. J. Rheumatol. 2010, 37, 1858–1863.
  6. Zalewska A., Knaś M., Waszkiewicz N., Klimiuk A., Litwin K., Sierakowski S.: Salivary antioxidants in patients with systemic sclerosis. J. Oral Pathol. Med. 2013 (in press).
  7. Bierć M., Minarowski Ł., Woźniak Ł., Chojnowska S., Knaś M., Szajda S.D., Zwierz K.: The activity of selected glycosidases in salivary gland tumors. Folia Histochem. Cytobiol. 2010, 48, 471–474.
  8. Borzym-Kluczyk M., Olszewska E., Radziejewska I., Lewszuk A., Zwierz K.: Isoenzymes of N-acetyl-betahexosaminidase in human pleomorphic adenoma and healthy salivary glands: a preliminary study. Clin. Chem. Lab. Med. 2008, 46, 131–136.
  9. Waszkiewicz N., Szajda S.D., Jankowska A., Waszkiewicz M., Kępka A., Konarzewska B., Szulc A., Snarska J., Zwierz K.: Catabolism of salivary glycoconjugates in acute ethanol intoxication. Med. Sci. Monit. 2009, 15, 413–417.
  10. Zalewska A., Knaś M., Gumiężny G., Niczyporuk M., Waszkiel D., Przystupa A.W., Zarzycki W.: Salivary exoglycosidases in gestational diabetes. Postępy Hig. Med. Dośw. 2013, 67, 315–320.
  11. Zalewska A., Szulimowska J., Waszkiewicz N., Waszkiel D., Zwierz K., Knaś M.: Salivary exoglycosidases in the detection of early onset of salivary gland involvement in rheumatoid arthritis. Postępy Hig. Med. Dośw. 2013, 67, 1–7.
  12. Waszkiewicz N., Szajda S.D., Kępka A., Szulc A., Zwierz K.: Glycoconjugates in the detection of alcohol abuse. Biochem. Soc. Trans. 2011, 39, 365–369.
  13. Committee S.f.S.C.o.t.A.R.A.D.a.T.C.: Preliminary criteria for the classification of systemic sclerosis (scleroderma). Arthritis Rheum. 1982, 23, 581–590.
  14. LeRoy E.C., Black C., Fleischmajer R., Jablonska S., Krieg T., Medsger T.A.J., Rownell N., Wollheim F.: Scleroderma (systemic sclerosis): classification, subsets and pathogensesis. J. Rheumatol. 1988, 15, 202–205.
  15. WHO. Oral Health Surveys Basic Methods. 1986; Genewa; 1986.
  16. Knychalska-Karwan Z.: Zbiór wskaźników stomatologicznych i niektórych testów oraz klasyfikacji. Wydawnictwo Czelej, Lublin 2006.
  17. Navazesh M., Christensen C., Brightman V.: Clinical criteria for the diagnosis of salivary gland hypofunction. J. Dent. Res. 1992, 71, 1363–1369.
  18. Young J.A., Schneyer C.A.: Composition of saliva in mammalia. AJEBAK. 1981, 59, 1–53.
  19. Jonsson R., Moen K., Vestrheim D., Szodray D.: Current issue in Sjögren syndrome. Oral Dis. 2002, 8, 130–140.
  20. Marciniak J., Zalewska A., Popko J., Zwierz K.: Optimization of an enzymatic method for the determination of lysosomal N-acetyl-beta-D-hexosoaminidase and beta-glucuronidase in synovial fluid. Clin. Chem. Lab. Med. 2006, 44, 933–937.
  21. Smith P.K., Krohn R.I., Hermanson G.T., Mallia A.K., Gartner F.H., Provenzano M.D., Fujimoto E.K., Goeke N.M., Olson B.J., Klenk D.C.: Measurement of protein using bicinchoninic acid. Anal. Biochem. 1985, 150, 76–85.
  22. Malech H.L., Gallin J.L.: Current concepts: immunology. Neutrophiles in human diseases. N. Engl. J. Med. 1987, 317, 6847–6870.
  23. Weiss S.J.: Tissue destruction by neutrophiles. N. Engl. J. Med. 1989, 320, 365–376.
  24. Zwierz K., Zalewska A., Zoch-Zwierz W.: Isoenzymes of N-acetyl-beta-hexosaminidase. Acta Biochim. Polon. 1999, 46, 739–757.
  25. Nakamura M., Slots J.: Salivary enzymes. Origin and relationship to periodontal disease. J. Periodontol. Res. 1983, 18, 559–569.
  26. Zambon J., Nakamura M., Slots J.: Effect of periodontal therapy on salivary enzymatic activity. J. Periodontol. Res. 1985, 20, 652–659.
  27. Nagler R.M., Klein I., Zarzhevsky N., Drigues N., Reznick A.Z.: Characterization of the differentiated antioxidant profile of human saliva. Free Radic. Biol. Med. 2002, 32, 268–277.
  28. Sohar N., Sohar I., Hammer H.: Lysosomal enzyme activities: New potential markers for Sjogren’s syndrome. Clin. Biochem. 2005, 38, 1120–1126.
  29. Albandar J.M., Kingman A., Lamster I.B.: Cervicular fluid level of beta-glucuronidase in relation to clinical periodontal parameters and putative periodontal pathogens in early-onset periodontitis. J. Clin. Periodontol. 1998, 25, 630–639.
  30. Eley B.M., Cox S.W.: Advances in periodontal diagnosis 7. Proteolytic and hydrolytic enzymes link with periodontitis. Br. Dent. J. 1999, 184, 323–328.